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http://repositorio.pediatria.gob.mx:8180/handle/20.500.12103/2495| Título : | Identificación de aminoácidos que representan interacciones a largo plazo en dos trifosfato isomerasas de tripanosomas patógenos Identification of Amino Acids that Account for Long-Range Interactions in Two Triosephosphate Isomerases from Pathogenic Trypanosomes |
| Creador: | García Torres, Itzhel |
| Nivel de acceso: | Open access |
| Palabras clave : | Aminoacidos - química Triosa-Fosfato Isomerasa - metabolismo Trypanosoma - enzimología Amino Acids - chemistry Triose-Phosphate Isomerase - metabolism Trypanosoma - enzymology Reacción en cadena de la polimerasa Secuencia de bases Amino secuencia del ácido Polymerase chain reaction Sequence of bases Amino acid sequence |
| Descripción : | "Para una mejor comprensión de la relación estructura-función en las proteínas es necesario identificar los aminoácidos que son relevantes para las funciones medibles de la proteína.Debido a los numerosos contactos que los aminoácidos establecen dentro de las proteínas y la naturaleza cooperativa de sus interacciones, es difícil En este caso, utilizando un par de trifosfato isomerasa enzimas con extremadamente alta homología de dos organismos diferentes, se demuestra que el control de un setenta vecesDiferencia en la reactividad De la interfase cisteína se encuentra en varios aminoácidos de dos regiones estructuralmente no relacionadas que no se ponen en contacto con la cisteína sensible al reactivo sulfhidrilo metilmetano sulfonato ni los residuos en su velocidad inmediata.El cambio en la reactividad se debe al aumento de la pKa aparente de la cisteína Producido por los residuos Mutated. , Que implicó el injerto sistemático de porciones de una proteína en la otra proteína, revelóInspected y multisite interacciones de largo alcance que modulan las propiedades de la interfaz de cisteínas y tienen generalImplications para futuros estudios sobre la estructura de la proteína-función relaciones " For a better comprehension of the structure-function relationship in proteins it is necessary to identify the amino acids that are relevant for measurable protein functions. Because of the numerous contacts that amino acids establish within proteins and the cooperative nature of their interactions, it is difficult to achieve this goal. Thus, the study of protein-ligand interactions is usually focused on local environmental structural differences. Here, using a pair of triosephosphate isomerase enzymes with extremely high homology from two different organisms, we demonstrate that the control of a seventy-fold difference in reactivity of the interface cysteine is located in several amino acids from two structurally unrelated regions that do not contact the cysteine sensitive to the sulfhydryl reagent methylmethane sulfonate, nor the residues in its immediate vicinity. The change in reactivity is due to an increase in the apparent pKa of the interface cysteine produced by the mutated residues. Our work, which involved grafting systematically portions of one protein into the other protein, revealed unsuspected and multisite long-range interactions that modulate the properties of the interface cysteines and has general implications for future studies on protein structure-function relationships |
| Colaborador(es) u otros Autores: | Cabrera Nallely Torres Larios Alfredo Rodríguez Bolaños Mónica Díaz Mazariegos Selma Gómez Puyou Armando Perez Montfort Ruy |
| Fecha de publicación : | 2011 |
| Tipo de publicación: | Artículo |
| Formato: | |
| Identificador del Recurso : | 10.1371/journal.pone.0018791 |
| Fuente: | Plos One 6(4):e18791 |
| URI : | http://repositorio.pediatria.gob.mx:8180/handle/20.500.12103/2495 |
| Idioma: | eng |
| Aparece en las colecciones: | Artículos |
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