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Título : The oxidative fermentation of ethanol in Gluconacetobacter diazotrophicus is a two-step pathway catalyzed by a single enzyme: alcohol-aldehyde Dehydrogenase (ADHa).
Creador: Gómez Manzo, Saúl
Nivel de acceso: Open access
Palabras clave : Acetatos - análisis
Alcohol Deshidrogenasa - química
Alcohol Dehydrogenase - isolation & purification
Alcohol Deshidrogenasa metabolismo
Aldehídos -análisis
Secuencia de Aminoácidos
Biocatálisis
Radioisótopos de Carbono - química
Etanol - metabolismo
Cromatografía de Gases y Espectrometría de Masas
Gluconacetobacter - enzimología
Marcaje Isotópico
Cinética
Espectroscopía de Resonancia Magnética
Datos de Secuencia Molecular
Oxidación-Reducción
Desnaturalización Proteica
Temperatura
Acetates - analysis
Alcohol Dehydrogenase - chemistry
Alcohol Dehydrogenase - isolation & purification
Alcohol Dehydrogenase - metabolism
Aldehydes - analysis
Amino Acid Sequence
Biocatalysis
Carbon Radioisotopes - chemistry
Ethanol - metabolism
Gas Chromatography-Mass Spectrometry
Gluconacetobacter - enzymology
Isotope Labeling
Kinetics
Magnetic Resonance Spectroscopy
Molecular Sequence Data
Oxidation-Reduction
Protein Denaturation
Temperature
Alcohol deshidrogenasa enzimática bifuncional (ADHa)
oxidación de etanol-acetaldehído
Gluconacetobacter diazotrophicus
bacterias de ácido acético
alcohol aldehído deshidrogenasa
bifunctional enzyme-active alcohol dehydrogenase (ADHa)
ethanol-acetaldehyde-oxidation
Gluconacetobacter diazotrophicus
acetic acid bacteria
alcohol aldehyde dehydrogenase
Descripción : Gluconacetobacter diazotrophicus es una endófita fijadora de N2 de la caña de azúcar. La oxidación del etanol en ácido acético de este organismo tiene lugar en el espacio periplásmico, y esta reacción es catalizada por dos complejos de enzimas unidos a membrana: la alcohol deshidrogenasa (ADH) y la aldehído deshidrogenasa (ALDH). Se presenta una fuerte evidencia que demuestra que la conocida alcohol-deshidrogenasa ligada a la membrana (ADHa) de Ga. Diazotrophicus es de hecho una enzima de doble función, que es capaz de utilizar alcoholes primarios (C2-C6) y sus respectivos aldehídos como substratos alternativos. Además, la enzima utiliza etanol como sustrato en un mecanismo de reacción en el que se somete a un proceso de oxidación en dos etapas para producir ácido acético sin liberar el acetaldehído intermedio a los medios. Además, proponemos un mecanismo que, bajo condiciones fisiológicas, podría permitir una conversión masiva de etanol en ácido acético, como suele ocurrir en las bacterias del ácido acético, pero sin la acumulación transitoria del acetaldehído altamente tóxico.
Gluconacetobacter diazotrophicus is a N2-fixing bacterium endophyte from sugar cane. The oxidation of ethanol to acetic acid of this organism takes place in the periplasmic space, and this reaction is catalyzed by two membrane-bound enzymes complexes: the alcohol dehydrogenase (ADH) and the aldehyde dehydrogenase (ALDH). We present strong evidence showing that the well-known membrane-bound Alcohol dehydrogenase (ADHa) of Ga. diazotrophicus is indeed a double function enzyme, which is able to use primary alcohols (C2-C6) and its respective aldehydes as alternate substrates. Moreover, the enzyme utilizes ethanol as a substrate in a reaction mechanism where this is subjected to a two-step oxidation process to produce acetic acid without releasing the acetaldehyde intermediary to the media. Moreover, we propose a mechanism that, under physiological conditions, might permit a massive conversion of ethanol to acetic acid, as usually occurs in the acetic acid bacteria, but without the transient accumulation of the highly toxic acetaldehyde.
Colaborador(es) u otros Autores: Escamilla José E
González-Valdez Abigail
López-Velázquez Gabriel
Vanoye-Carlo America
Marcial-Quino Jaime
de la Mora-de la Mora Ignacio
Garcia-Torres Itzhel
Enríquez-Flores Sergio
Contreras-Zentella Martha Lucinda
Arreguín-Espinosa Roberto
Kroneck Peter MH
Sosa-Torres Martha Elena
Fecha de publicación : 2015
Tipo de publicación: Artículo
Identificador del Recurso : 10.3390/ijms16011293
Fuente:  International Journal of Molecular Sciences 16(1):1293-1311
URI : http://repositorio.pediatria.gob.mx:8180/handle/20.500.12103/2892
Idioma: eng
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